蛋白質，英文為protein，「protein」來自於希臘文「prota」，英文意思為「primary importance」，亦即為「首要的」之意，由瑞典化學家Berzelius JJ在西元1838年首先發現蛋白質並命名為protein，代表其為生命最重要的物質。
生物界中蛋白質種類估計約有1010~1012種，人體內的蛋白質約有十萬種左右。除了水分外，蛋白質是人體含量最多的物質，約占體重的1/5，從頭髮、皮膚、臉、手、腳、指甲，到內在的組織肌肉、器官、荷爾蒙、神經、血球、抗體等，都由蛋白質所建造，是每個人的首要營養素。
蛋白質係由胺基酸(amino acid)所組成，我們所吃的蛋白質會經過胃腸的消化，轉化成許多基本單位的胺基酸，再經人體吸收後，在體內將吸收的胺基酸，依照一定的比例與序列重新組合，最後形成人體所需的蛋白質，用於修補肌肉與組織器官或者製造酵素、抗體等。
自然界約有數百種胺基酸，但存在於動物及植物的蛋白質中，卻只發現有20-25種，動植物就依賴這20-25種形成所需的所有蛋白質。對於人類來說，主要有20種胺基酸參與蛋白質的形成，其中對大人來說有8種必需胺基酸(essential amino acid)，對小孩來說則有10種，為人體所無法合成或合成量嚴重不足而必須攝取自食物的胺基酸，如下所示：
大人8種：異白胺酸(Isoleucine)、白胺酸(Leucine)、離胺酸(Lysine)、甲硫胺酸(Methionine)、苯丙胺酸(Phenylalanine)、羥丁胺酸(或稱蘇胺酸，Threonine)、色胺酸(Tryptophan)、纈胺酸(Valine)
小孩9種：組胺酸*(Histidine)、異白胺酸、白胺酸、離胺酸、甲琉胺酸、苯丙胺酸、羥丁胺酸、色胺酸、纈胺酸
*註：對小孩來說，身體肝臟中雖可自製組胺酸，但量嚴重不足，必須自食物攝取。
對大人來說，有2種半必需胺基酸(semi-essential amino acid)，為精胺酸(Arginine，或Arg)與組胺酸。對小孩來說，則有1種半必需胺基酸，為精胺酸。半必需胺基酸，是指身體雖可自製，但量不足，必須自食物補充。
尚有10種非必需胺基酸(non-essential amino acid)，為丙胺酸(Alanine)、天門冬醯胺酸(Asparagine)、天門冬胺酸(Aspartic acid)、半胱胺酸(Cysteine)、麩胺酸(Glutamic acid)、麩醯胺酸(Glutamine)、甘胺酸(Glycine)、脯胺酸(Proline)、酪胺酸(Tyrosine)及絲胺酸(Serine)。
長久以來，傳統上都認為只有20個胺基酸參與蛋白質的形成。但在西元1986年，科學家發現硒半胱胺酸(selenocysteine)亦參與蛋白質的形成，即為第21個參與蛋白質形成的胺基酸。接著，在西元2002年，美國俄亥俄州州立大學J. A. Krzycki及M. K. Chan在其論文中(Science，296，p. 1462-1465，2002)發表第22個參與蛋白質形成的胺基酸，即為吡咯賴胺酸(pyrrolysine)。因此，以目前最新資訊來說，事實上應有22個胺基酸參與蛋白質的形成，而非只有20個。
還有一些胺基酸，雖不參與或極少量參與合成蛋白質，但在體內仍有特定的重要的生理功能，如瓜胺酸(Citrulline)、胱胺酸(Cystine)、烏胺酸(Ornithine)、羥基脯胺酸(Hydroxyproline)、羥基離胺酸(Hydroxylysine)及其衍生物，如4-羥基離胺酸及5-羥基離胺酸。人體要合成那種蛋白質，由DNA的遺傳密碼(code)決定，因此某些胺基酸，因不存於遺傳密碼之中，所以無法參與蛋白質合成。
胺基酸的基本結構
COOH (羧基)
½
(胺基) H2N ¾ C ¾ H
½
R (R基團)
中心碳，稱為a碳原子，為SP3軌道，與胺基、羧基、氫原子與R基團鍵結，形成一個四面體(tetrahedral)結構。a碳原子接了四個不同的基團，為不對稱碳，有光學異構物(D/L)。通常細胞內代謝大都使用L型胺基酸，僅少數細菌細胞壁或抗生素上，有D型胺基酸。隨R基團的不同，形成各種不同的胺基酸，組成人體蛋白質的20種胺基酸，列表如下：
|
分 類 |
名 稱 |
縮 寫 |
R = |
極性 | ||
|
唯一對稱胺基酸 |
甘胺酸 |
Glycine |
Gly |
G |
-H |
P |
|
含飽和碳氫基團 |
丙胺酸 纈胺酸 白胺酸 異白胺酸 |
Alanine Valine Leucine Isoleucine |
Ala Val Leu Ile |
A V L I |
-CH3 -C(C)-C -C-C(C)-C -C(C)-C-C |
N N N N |
|
含芳香基團 |
苯丙胺酸 酪胺酸 色胺酸 組胺酸 |
Phenylalanine Tyrosine Tryptophan Histidine |
Phe Tyr Trp His |
F Y W H |
-C-[C6H5] -C-[C6H4]-OH -C-[indole] -C-[imidazole] |
N P N P |
|
含額外羧基或醯胺 |
天門冬胺酸 天門冬醯胺酸 麩胺酸 麩醯胺酸 |
Aspartic acid Asparagine Glutamic acid Glutamine |
Asp Asn Glu Gln |
D N E Q |
-C-COOH -C-CONH2 -C-C-COOH -C-C-CONH2 |
P P P P |
|
含額外胺基 |
離胺酸 精胺酸 |
Lysine Arginine |
Lys Arg |
K R |
-C-C-C-C-NH2 -C-C-C-[guanidine] |
P P |
|
含有醇基 |
絲胺酸 羥丁胺酸 |
Serine Threonine |
Ser Thr |
S T |
-C-OH -C(OH)-C |
P P |
|
含有硫 |
甲硫胺酸 半胱胺酸 |
Methionine Cysteine |
Met Cys |
M C |
-C-C-S-C -C-SH |
N P |
|
環狀的亞胺酸 |
脯胺酸 |
Proline |
Pro |
P |
(imino acid)-C-C-C-) |
N |
胺基酸彼此結合形成蛋白質
蛋白質是許多胺基酸以胜肽鍵(peptide bond)互相連接而成，胜肽鍵為一個胺基酸的胺基(-NH2)與另一個胺基酸的羧基(-COOH)進行結合反應脫水而成，如下為形成胜肽鍵之示意圖：
兩個胺基酸，一個R基團為R1的胺基酸，另一個R基團為R2的胺基酸，進行脫水反應，形成胜肽鍵，而將兩個胺基酸結合起來。
H H O H H O
\ ½ ¤¤ \ ½ ¤¤
N ¾ C ¾ C + N ¾ C ¾ C
¤ ½ \ ¤ ½ \
H R1 OH H R2 OH
R1胺基酸 R2胺基酸
è ø
H2O (脫水)
ß
H H O
\ ½ ¤¤
N ¾ C ¾ C R2 O
¤ ½ \ ½ ¤¤
H R1 N ¾ C ¾ C
¤ ½ \
H H OH
紅色字體部分，即為胜肽鍵
兩個胺基酸分子結合就成為「雙胜肽」(dipeptide)，由三個胺基酸分子結合就成為「三胜肽」(tripeptide)，四個胺基酸分子結合就成為「四胜肽」(tetrapeptide)，五個胺基酸分子結合就成為「五胜肽」(pentapeptide)‧‧‧，而多個(一般來說超過10個以上)胺基酸分子結合就成為「多胜肽」(polypeptide)。同樣都是由許多胺基酸分子結合而成的「多胜肽」及「蛋白質」，但它們(即多胜肽與蛋白質兩者)有何不同呢？一般說來，蛋白質，是指胺基酸聚合分子(polymer)，會摺疊(folding)形成特定三維結構與形狀，在生命體內能發揮特定生理功能；而多胜肽，雖然也是胺基酸聚合分子(polymer)，但不會形成特定三維結構與形狀，無法在生命體內發揮特定生理功能，只能算是一個未參與體內特定生理作用的化學物質。
蛋白質，必需要有正確的三維結構與形狀，才能有效執行其生理功能；蛋白質分子上的各部分結構並非是固定不動的，而是具有適當的彈性與運動，可以調控蛋白質的催化活性，這很重要，因為細胞並不一定期望某酵素(蛋白質所形成)一直保持在活性狀態。
蛋白質之組成
蛋白質的長條胺基酸(或稱胜肽鏈，或胺基酸高分子鏈)序列，蛋白質的胜肽鏈上的胺基酸組成與序列，造就了蛋白質多樣而繽紛的世界。下表列舉一些由不同數目胺基酸所形成的蛋白質：
|
中文名稱 |
英文名稱 |
功能 |
胺基酸數目 |
|
胰島素 |
insulin |
糖之代謝 |
51 |
|
細胞色素C |
cytochrome c |
細胞呼吸及起動細胞計畫性死亡 |
104 |
|
生長激素 |
growth hormone |
抗老化 |
191 |
|
血紅蛋白(或血紅素) |
hemoglobin |
血中攜帶氧氣 |
574 |
|
六碳醣激脢 |
hexokinase |
參與糖解作用 |
730 |
|
g-球蛋白 |
gamma globulin |
血中之免疫作用 |
1320 |
西元1955年，Sanger首先解出胰島素(insulin)的胺基酸序列，這是第一個蛋白質被解出來，並於1958年，榮獲諾貝爾化學獎。胰島素，主要由兩條胜肽鏈所形成，一條含有21個胺基酸，又稱A鏈(A chain)，另一條條含有30個胺基酸，又稱B鏈(B chain)，A鏈和B鏈利用兩個雙硫鍵相連起來，而A鏈內還有一個雙硫鍵，如下所示：
S ¾ S
½ ½
G-I-V-E-Q-C-C-T-S-I-C-S-L-Y-Q-L-E-N-Y-C-N
½ ê
S S
½ ê
S S
ê ê
F-V-N-Q-L-C-G-S-H-L-V-E-A-L-Y-L-V-C-G-E-R-G-F-F-Y-T-P-K-T
蛋白質之四級構造
一級構造(primary structure)：蛋白質的長條胺基酸序列，如上例中胰島素的胺基酸序列，就是一級構造。此一級構造，一端為仍含有胺基(-NH2)的胺基酸分子，稱為N端(N terminal end)，則另一端則必定仍含有羧基(-COOH) 的胺基酸分子，稱為C端。蛋白質習慣上都是由N端往C端(C terminal end)念。一級構造是蛋白質最基本的構形，各級構造的訊息都決定於胺基酸序列。在一級構造中，某一段固定的胺基酸序列，可能具有某種特定的生理功能，稱為訊息序列(signal peptide)。
二級構造(secondary structure)：由於胜肽鍵無法轉動，O=C-N-H被固定在相同平面上，形成所謂的胜肽鍵平面(peptide plane)，加上R基團的阻擋限制，因此胜肽鍵平面亦無法任意轉動，但可以進行規律的摺疊(flipping)動作，因此蛋白質一級構造就可被捲曲形成a螺旋(a-helix)、b長帶(b-sheet)、轉折(turn)等二級構造。穩定二級構造的力量，主要是來自於主鏈(main chain)上許許多多的氫鍵，使得蛋白質成為相當堅固的高分子(或謂巨分子，或polymer)。某些二級構造會聚集在一堆，形成所謂功能區塊(domain)，此domain構形，賦與了蛋白質初步的活性。
三級構造(tertiary structure)：蛋白質分子內若干二級構造再互相結合，可組成球狀的三級構造，穩定三級構造的力量，可以是來自於側鏈(side chain)氫鍵、離子鍵、雙硫鍵、疏水鍵、金屬離子等作用力。三級構造，大部分捲繞成球狀，蛋白質分子三級構造通常含有若干domain，但有些蛋白質分子則只含一個domain，如肌紅素(myoglobin)。
四級構造(quaternary structure)：由數個相同或不同的三級構造蛋白質分子，再結合成一個複合體，即為四級構造，構成四級構造的每一單位蛋白質分子，稱為次體(subunit)。有很多蛋白質在三級構造即具有完整性，但有些蛋白質則須要再形成四級構造，才能發揮更複雜的生理功能。
蛋白質的構形通常並非固定不動的，其分子會有某些程度的運動，當處於休息狀態時，是分子較為緊密的構形，稱之為T型(tense)，反之，處於活性狀態時，其構造較為疏鬆，使得欲結合的對象較易進入，稱之為R型(relaxed)。
蛋白質四級構造的意義整理如下：
一級構造 à 有材料 à基本組成
二級構造 à 有形體 àdomain形成，基本功能赋與
三級構造 à 有生命 à具生理功能之活性
四級構造 à 有智慧 à具調節能力
蛋白質之變性
某些條件會破壞蛋白質之各級構造，稱之為變性(denatuaration)，變性後，蛋白質之三度空間排列瓦解，並失去活性。當變性條件除去後，有些蛋白質會回復原來構形，並具原有活性，稱之為復性(renaturation)；但並非所有蛋白質均可如此，有些蛋白質，變性條件除去後，仍無法回復原來的構形與活性。
例如，雞蛋的蛋白部分，含有白蛋白(albumin)，加熱後會變性凝固成白色的固體，當蛋白已經被熱凝固後，即使它冷卻後，仍無法回復其原來的澄清液體。
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