淺談蛋白質消化、牛奶之消化爭議、及胺基酸代謝

我們攝取蛋白質食物，最重要的目的，在於消化蛋白質以吸收其胺基酸，並利用所吸收的胺基酸，在體內合成人體所需的蛋白質，及製造人體所需具生理功能的胺基酸(有些可能不被DNA指定參與蛋白質的合成)，多餘的胺基酸，則可被用於燃燒(氧化)，提供人體熱量(能量)，或者也可被轉化為脂肪，貯存於體內。

消化蛋白質的進程，簡單說，就是先於口腔中咀嚼，把食物進行初步機械性攪碎，再進入胃中消化，然後再進入小腸消化，最後再經由小腸細胞及小腸絨毛吸收，然後透過微血管送至肝臟，再傳送至全身各處。

胃部對蛋白質食物之反應與牛奶之消化爭議

食物未進胃前，當我們看到、聞到、嚐到或想到食物的香味時，會造成神經衝動，再由大腦或下視丘，經延腦，將神經衝動傳至胃部，刺激胃竇部(gastric antrum)的G細胞(G-cell)分泌胃泌素(gastrin)。胃泌素分泌，會刺激胃腺的壁細胞分泌鹽酸(即所謂胃酸)，及主細胞分泌胃蛋白脢原(pepsinogen)與凝乳脢原(prorennin，或prochymosin)，但胃蛋白脢原與凝乳脢原不具消化活性，在胃中接觸到鹽酸，就會被鹽酸活化，形成具消化能力的胃蛋白脢(pepsin)與凝乳脢(rennin，或叫chymosin)。

其中凝乳脢，主要用於幫助消化牛奶中的蛋白質成分酪蛋白(casein)，因為酪蛋白在胃中遇到強酸，會產生沉澱作用而凝結起來，形成所謂凝乳(curds)，特別是牛奶中的a-酪蛋白(約佔牛奶蛋白質總量的50%)，結塊較緊密，極不易消化。未消化之酪蛋白會經消化道排出體外，而消化不完全之酪蛋白，少部分被人體吸收後，須經過免疫系統代謝排除，此額外工作則易導致人體免疫力的降低甚至可能產生過敏現象。而凝乳脢正好可以切段酪蛋白中的某些特定的胜肽鍵，使得酪蛋白的結構較為鬆散，極有利於酪蛋白之消化。但值得注意的是，大部分的人，在三歲以後，通常就無法在體內再製造凝乳脢原，在缺乏凝乳脢的情況下，使得牛奶中的酪蛋白極不易消化，再加上缺乏消化乳糖的乳糖脢，因有些專家就提出「牛奶是牛喝的，不是人喝的」之論點，不鼓勵大家飲用牛奶。

確實，牛奶的飲用之優劣，具爭議性。不過，參考一些學者的研究，雖然人在缺乏凝乳脢的情況下，喝牛奶仍然可以消化牛奶且能吸收其胺基酸，只不過是很慢而已，跟其它易消化的蛋白質比起來，約須要多一倍的時間，因此牛奶可說是屬於緩慢消化(slow digestion)的食物。以下提供一些學者對飲用牛奶所發表的研究論文，結論大都給予牛奶正面的評價：

(1) Am J Clin Nutr 19，119S-136S (2000)

(2) J Nutr 132，p. 3228S-3233S (2002)

(3) J Physiol 549，p. 635-644 (2003)

(4) Am J Clin Nutr 82，p. 1327-1335 (2005)

(5) Am J Clin Nutr 84，p. 1070-1079 (2006)

假使你對一些專家所提出的顧慮，如「牛奶是牛喝的，不是人喝的」之論點，會疑惑而感到害怕，可是又想獲取牛奶中的營養，那麼有一個折衷的辦法，供你參考，如果你不會對牛奶過敏，喝了也不會拉肚子，建議可在晚上睡前二小時前空腹時，喝一杯牛奶，且喝完後除水外不可再進食其它食物即可。基本上，牛奶中的酪蛋白不易消化，因此不要與其它食物混合，否則會強烈影響其它食物之消化與吸收。

胃部之消化作用

當食物進入胃部後，若食物中含有蛋白質或胺基酸，蛋白質或胺基酸成分會進一步刺激胃部，使G細胞釋放更多胃泌素，再促使胃腺進一步釋放更多鹽酸及胃蛋白脢原，造成胃液變為強酸的溶液，pH約可達到2左右。在強酸環境下，可以使蛋白質變性，而使蛋白質更易於消化；蛋白質變性作用，破壞了蛋白質的二級、三級、四級結構，然一般不影響其一級結構，使蛋白質失去生物活性，且使蛋白質易受胃蛋白脢的水解。鹽酸的分泌反應為CO₂ + H₂O + NaCl à HCl + NaHCO₃ ，由此反應方程式來看，可知人仍應注意適當攝取鹽份，才能藉此製造足量鹽酸。還有，神經緊張、泛酸及維生素B1攝取不足，都會造成胃酸不足的現象。另素食者因吃鉀鹽較多，有可能會排出鈉鹽，造成胃酸分泌不足，此時應即時補充鈉鹽。

胃酸(或鹽酸)的另一重要性是用來活化胃腺所分泌的胃蛋白脢原，若胃酸分泌不足，蛋白質代謝分解就會發生問題；因此胃酸分泌不足的人，肌肉長不出來，永遠都是瘦瘦的、乾扁扁的樣子。我們錯誤的觀念總是認為胃不好，就是胃酸分泌太多，其實應是胃壁發生潰傷，不能承受強酸pH2的胃酸濃度之故。若素食者喝完濃豆漿、或葷食者大魚大肉，胃就脹脹的感覺不舒服，就有可能是由於胃酸分泌不足的緣故。

胃蛋白脢原必須在低pH值下，才會被活化形成胃蛋白脢。若在pH5.5時，胃蛋白脢原仍不會被活化，但在pH4.5時，則會有70%的胃蛋白脢，可以被活化。若在pH8時，則所有胃蛋白脢原，會變性而被破壞。一旦胃蛋白脢原被活化成胃蛋白脢，就可開始消化蛋白質了，胃蛋白脢僅會對一些胜肽鍵有作用，最易攻擊芳香族胺基酸(如Phe及Tyr)的胜肽鍵，其它易會攻擊麩胺酸、半胱胺酸及胱胺酸等之胜肽鍵，由於胃蛋白脢僅會對某一些胜肽鍵有作用，所以無法將蛋白質分子完全分解成胺基酸，而是形成各種小分子的胜肽鏈。

蛋白質在胃中之消化，簡單的說，即當蛋白質食團進入胃部後，蛋白質會先受強酸作用而變性，讓胜肽鍵曝露出來，使易於受蛋白脢的攻擊而斷裂，藉此把蛋白質分子，切成許多小分子之胜肽鏈，再進入小腸，繼續消化。

小腸之消化作用

小腸(small intestine)共分三部分，從胃部下方幽門括約肌開始，依序為十二指腸(duodenum)、空腸(jejunum)及迴腸(ileum)。成人的小腸的直徑約2.5-3公分，長約6-7公尺，彎彎曲曲成盤狀。十二指腸，約30公分長，附近有肝臟(liver)和胰臟(pancrea)，胰臟可分泌胰液(pancreatic secretion)，肝臟分泌膽汁(bile)，膽汁儲存在膽囊(gallbladder)中；當食物進入小腸後，膽囊內的膽汁和胰臟所分泌的胰液便由導管注入十二指腸，於是食物在小腸內便與膽汁、胰液和腸液(intestinal juice)混合，形成食糜。空腸，約有1.8-2.5公尺長，空腸黏膜下層的腸腺會分泌腸液，食物通常在空腸完成消化過程，食物已被分解為葡萄糖、胺基酸及脂肪酸等。迴腸，約有4公尺長，迴腸在消化中只起小部分作用，主要的功能是從已消化過的食物中吸收營養素，內部表面為環狀皺壁(非平滑)(circular folds)，可增加吸收表面積，黏膜表面有許多小腸絨毛(villus)；每一根絨毛中都含有一條小動脈、一條小靜脈、一個微血管網以及一條乳糜管；絨毛內的微血管是吸收葡萄糖、胺基酸和一些水溶性的維生素；而乳糜管則是吸收脂肪酸和脂溶性的維生素。

小腸消化液簡易說明

在小腸的消化液，包含有膽汁、胰液及腸液。膽汁，主要在乳化(emulsification)脂肪，與蛋白質消化關連較小。

在胰液中，則含有胰酵素(或叫胰脢，pancreatin)；胰酵素，包括有脂肪脢(lipase)、蛋白質脢(protease)及澱粉脢(amylase)。其中胰蛋白質脢(pancreatic proteinases)，主要有胰蛋白脢(trypsin)、胰凝乳蛋白脢(chymotrypsin)、羧肽脢(carboxypolypeptidase)及彈性脢(elastase)幾種。其中梭肽脢屬於外切型胜肽脢(exopeptidases)，只能切斷胜肽鏈最尾端(end)的羧基(-COOH)，而胰蛋白脢、胰凝乳蛋白脢、及彈性脢(elastase)則屬於內切型胜肽脢(endopeptidases)，能將胜肽鏈中間的胜肽鍵打斷。經過這些胰蛋白質脢的作用，可繼續將蛋白質分子，消化成胺基酸、雙胜肽或三胜肽的小分子供小腸吸收。至於其斷鍵(cleavage)的詳細機制，則請自行參考生化書籍。

在腸液中，包含的酵素有乳糖脢、蔗糖脢、三酸甘油脂脂解脢、膽固醇脂解脢、胺基酸脢(aminopeptidases)、二胜肽脢(dipeptidase)及腸激活脢(enterokinase)等。對蛋白質消化而言，我們較有興趣於後三者酵素，即胺基酸脢、二胜肽脢及腸激活脢。

小腸中，分泌腸液的腺體有兩種，一為布路納氏腺(Brunner's gland)，又稱十二指腸腺(duodenual gland)，另一為李培昆氏腺窩(crypts of Lieberkühn)，又稱小腸腺。布路納氏腺，主要分泌碳酸氫根(HCO₃^-)鹼性溶液及腸激活脢。鹼性溶液主要用來中和由胃排下來的酸性食糜，及保護腸壁不被消化脢消化破壞，提供鹼性環境，以利消化脢發揮活性。腸激活脢，主要功能為，將胰液中的不具活性的胰蛋白脢原(trypsinogen)，轉化成具活性的胰蛋白脢。但是胰凝乳蛋白脢原(chymotrypsinogen)、羧肽脢原(procarboxypolypeptidase)及彈性脢原(proelastase)則須透過胰蛋白脢及胰凝乳蛋白脢的斷鍵(cleavage)作用，才能活化為胰凝乳蛋白脢、羧肽脢及彈性脢。李培昆氏腺窩，位於絨毛間的凹窩處，包含各種細胞，分泌大量腸液，其與蛋白質消化有關的酵素，可能仍只是腸激活脢。

如前述，黏膜表面有許多小腸絨毛(villus)，絨毛上的吸收性表皮細胞又長有許多微小絨毛(microvilli)，稱為刷狀緣(brush border)。刷狀緣表面細胞會分泌各種不同的消化酵素，稱作刷狀緣酵素(brush border enzymes)，其中就包含有胺基酸脢、二胜肽脢及腸激活脢。胺基酸脢，可切斷胜肽鏈兩端的胜肽鍵。二胜肽脢，可將三胜肽消化為二胜肽。

簡單的說，蛋白質食物進入小腸後，先在十二指腸經胰蛋白質脢作用，可將蛋白質分子，消化成胺基酸、雙胜肽或三胜肽的小分子。這些胜肽小分子，在空腸中，經刷狀緣酵素作用，可將蛋白質分子完全消化成胺基酸，而被吸收。尚未被空腸吸收的胺基酸，到迴腸繼續吸收，以完成吸收工作。

胺基酸之吸收

基本上，胺基酸、雙胜肽或三胜肽的小分子皆可為小腸上皮細胞所吸收，小腸細胞內含有胺基酸脢及二胜肽脢，可將雙胜肽或三胜肽完全分解成胺基酸，然後傳送進入絨毛內微血管，經肝門靜脈送到肝臟，有些在肝臟內進行代謝轉換，再傳送至全身各處細胞利用。

胺基酸之代謝

胺基酸由小腸吸收後，送至肝臟再至全身各處，可經由以下三種代謝方式，將胺基酸為人所利用：

(1)製造非必需胺基酸(non-essential amino acids)：主要在肝臟進行，肝臟中有各種轉胺脢(transaminase，或amino transferase)，在轉胺脢的作用下進行轉胺反應，某些胺基酸可藉轉胺反應相互轉換，此為製造非必需胺基酸的方法。體內製造非必需胺基酸，可使體內胺基酸組成趨於平衡。至於轉胺反應的詳細情形，可自行參考生化書籍。

(2)製造蛋白質：胺基酸分子藉著血液傳送至全身各處，接著胺基酸分子再利用細胞膜上的蛋白質通道(protein channel)進入細胞內，蛋白質的合成主要在細胞質內的核糖體(ribosome)進行。透過轉運核糖核酸(tRNA，或transfer RNA)、訊息核糖核酸(mRNA，或messenger RNA)及核糖體三者分工合作，即可製造人體所需的蛋白質了。至於tRNA、mRNA及核糖體分別如何工作，以合成蛋白質，則可自行參考生化書籍。

(3)胺基酸分解代謝：一般說來，胺基酸分子通常會先經過脫胺作用(或叫去胺基作用，deamination)，分解形成酮酸(a-keto acid)類物質及氨(ammonia)，再依人體需求，再進行如下代謝反應 --

(i)進入克氏循環，產生能量，供人體所用。

(ii)透過一些代謝反應，形成脂肪，貯存於體內。

(iii)透過一些代謝反應，形成人體所需的生化物質。

由於以上代謝反應非常繁複，詳細情形，可自行參考生化書籍。

胺基酸之脫胺作用與尿素循環

脫胺作用，主要在肝臟及腎臟進行，在脫胺脢(deaminase)催化下，其氧化反應式可簡示如下：

H₂N-CHR-COOH  +  1/2 O₂  à  O = CR – COOH  +  NH₃

胺基酸分子                                   酮酸物               氨(ammonia)

胺基酸經脫胺反應後，會釋放出氨出來，氨是一種毒性很高的物質，若不迅速排除，在血中會累積很快，易傷及腦部造成昏迷。

西元1932年，德國生化學家Hans Krebs發現尿素循環(urea cycle)，哺乳動物會利用尿素循環將體內的氨排除。一個尿素循環完成，反應過程為吸收一分子二氧化碳，可去除兩分子的氨，並形成一分子的尿素，反應式如下所示：

                                                                  NH₂

                                                                ¤ 

   2NH₃   +   CO₂   à   O=C             (尿素)

                       氨                                    \

                                                                 NH₂

 

尿素循環主要在肝臟中進行，其反應式簡單示意如下：

                                 + NH₃  + CO₂

              烏胺酸  --------------------- >   瓜胺酸

                  Õ              - H₂O                      ¤

         + 2 H₂O    \                                        ¤    + NH₃

       - (NH₂)₂CO   \                                 ¤    - H₂O

                                \                          ×

                                        精胺酸

酵素簡介及食用酵素補充品實無益於健康

酵素又稱之為脢，英文為Enzyme，字源來自希臘文，原意為〞in yeast〞，指的是酵母菌中神奇的力量。由於古人不瞭解酵母菌的作用，因此認為酵母菌具有神奇的轉換力量，可以把穀類或水果變成美味的酒。經歷了科學的進步，現在我們已知道，醣類係藉由酵母菌中的各類「酵素」，催化生成酒精及芳香類物質；因此古人所說的神奇力量，就是酵素的作用。

酵素是所有生物化學反應的催化劑，根據登錄的資料http://www.enzyme-database.org/stats.php，至今2008年7月，目前已知的酵素約有4000多個，存在於各種生物體中。酵素，參與了所有生物體的活動，如人類的消化活動、免疫活動、呼吸活動、神經傳導、肌肉運動、修補組織等等，及植物的光合作用等等，可以說，若無酵素存在，生命現象亦無從誕生。若缺乏酵素，生命亦難以維持。

舉例來說，在人體消化系統內，人體透過各類消化酵素(digestive enzymes)的作用，會將蛋白質裂解為胺基酸、將脂肪裂解出脂肪酸、將醣類(碳水化合物)轉化為六碳醣，如此這些養分方能被人體所吸收。酵素為蛋白質所構成，但蛋白質並不一定是酵素，蛋白質可以是肌肉組織、神經組織的成分、抗體成分、荷爾蒙等等。酵素具專一性，每一種酵素在體內都有特定的功能，非其它酵素所能勝任。每種酵素的形狀是如此特殊，以致於僅起動特定物質的反應。受酵素改變的物質，稱之為受質(substrate)。生化(生物化學)反應要進行時，酵素首先捉住受質，把它握住，再執行各種催化作用。

我們瞭解，有些化學反應須在高溫、高壓下始可進行，然在催化劑的作用下，它們可能在常溫下即可進行。舉例來說，在研究室中，要將肉完全分解成胺基酸，則須在濃酸中熱煮22小時方能完成，但相同的肉，在酵素的作用下，人體只須4-5小時，而且是在不超過攝氏40度的溫度下，就可完成分解且為人體所吸收了。

再舉另外一個日常生活的例子，平常我們切開蘋果、梨子、香蕉或馬鈴薯後，果面在空氣中常常很快就變成褐色，原因就在於，受到自身果肉中含有的酵素的催化下，果肉中所含的某些化學物質如多酚類等，產生了氧化反應所致。因此只要將水果冷藏，由於低溫可降低酵素的活性，就可減緩褐化現象。或者，有經驗的廚師，會在果面灑上檸檬汁，由於酸性環境可大幅降低酵素的活性，因此可以防止褐化現象。

具活性之酵素之結構

具活性的酵素，可分成兩種，一種為簡單型酵素(simple enzyme)，即由單純蛋白質所形成的酵素，就具有活性了(active)，另一種為全型酵素(holoenzyme，或全脢)或叫複合酵素(conjugated enzyme)，即由單純蛋白質所形成的酵素，但並不具活性(inactive)，稱為不含輔助因子之酵素(apoenzyme)，與不具活性(inactive)的輔助因子(cofactor)配合一起作用，才能形成具活性的(active)的全型酵素而發揮酵素的功能，因此homoenzyme可以下式表示：

Holoenzyme (active) = Apoenzyme (inactive) + Cofactor (inactive)

輔助因子(cofactor)，為非蛋白質物質(non-protein moiety)，又可分為兩種，一種為輔脢(coenzyme)，為有機或有機金屬分子，加入Apoenzyme的立體結構中(但未形成任何化學鍵)，與Apoenzyme的蛋白質分子，共同形成具活性的Holoenzyme。；另一種為輔基(prosthetic group)，可為有機分子(organic molecules)或無機物(inorganic chemicals)，會以化學鍵(chemical bond)與Apoenzyme的蛋白質分子結合，形成具活性的Holoenzyme。

舉例來說，澱粉脢、胃蛋白脢都是簡單型酵素，單純蛋白質所形成的酵素，就具有活性了。

而醇去氫脢(alcohol dehydrogenase)，則須氧化態煙醯胺腺嘌呤二核酸(NAD⁺，或nicotinamide adenine dinucleotide)作為輔脢，才能發揮酵素功能，亦即醇去氫脢與輔脢NAD⁺同時對受質(substrate)如酒精作用，在血液中，將酒精轉化為無害物質。

另外碳酸肝脢(carbonic anhydrase)，須有輔基鋅(zinc)離子存在，才能發揮功能，將二氧化碳(CO₂)轉化為碳酸氫根離子(HCO₃^-)。

酵素缺乏

一般說起來，隨著年齡的增長，體內酵素的製造能力逐漸下降，自然身體的代謝能力就跟著下降。因為酵素最怕高溫，攝氏40度左右，大部分酵素都會遭受破壞，因此經過烹飪過的食物，大都已不含酵素，而食物中的酵素，有些對消化多多少少是有些助益的。加上現今社會，出現不少加工食品，可以說食物中的酵素已蕩然無存了。甚且，工業及各類污染，更會導致體內酵素活性的下降。

因此，現今，有些人據此提出多食用含酵素的食物，或吃一些天然酵素補充劑，可以增進身體代謝能力及免疫力(即疾病抵抗力)，因此可以使身體更加健康。但是否就是如此呢？以下將就此論點進行比較討論。

天然酵素補充劑

目前人類的技術能力，仍無法直接合成酵素，而仍然必須從天然食物或物質中萃取出來。以目前資訊來講，是否須要食用天然酵素補充劑，其實仍是極具爭議性。

即使目前較流行最為人所熟知的納豆食物，已證實所含的納豆激脢(或納豆激素，或納豆酵素，nattokinase)，已證實可以溶解已形成之血栓，而所含的溶菌脢(lysozyme)具有抗菌作用，含維生素K2可預防骨質疏鬆，含異黃酮具類雌激素作用。納豆雖有這些益處，然仍不宜食用過多，由於納豆酵素具有抗凝血的作用，所以有痔瘡、消化性潰瘍、出血性疾病、要手術前的病患、生理期、或即將要生產的婦女，應停止食用，否則易產生內出血。更重要的是，納豆酵素，一定不可以跟阿斯匹靈、抗凝血藥物、魚油、銀杏等一起服用。

的確，有些酵素是對身體有益的，如木瓜酵素、鳳梨酵素等(可參考本部落格之貼文，「木瓜之食用與營養」及「鳳梨之食用與營養」)，然而這樣的效益，是否值得需要我們常吃木瓜及鳳梨呢？是值得進一步探討的。

天然酵素補充劑之食用性爭議

在美國，在2001-2005年左右，亦流行天然酵素補充劑的保健食品，支持者主張：(1)許多美國人有「酵素缺乏」(enzyme deficiency)的現象，應食用天然酵素補充劑。(2)食物因烹飪把人體所需的天然酵素破壞殆盡。(3)酵素缺乏使人體疲乏。(4) 酵素缺乏會導致心臟疾病、關節疼痛、肥胖、或許多其它疾病，因此必須食用天然酵素補充劑(如Nu-Zymes)。

就以上保健言論，言之鑿鑿，但美國食品藥物管理處(Food & Drug Administration)卻在2003年1月28日對一家有名的酵素保健食品公司Media Power, Inc.發出一份警告信(warning letter) http://www.fda.gov/foi/warning_letters/archive/g3819d.pdf，針對其酵素補充劑產品CalMax、Nu-Zymes及B1-Bomber的宣稱保健內容，進行誇大療效的舉發。

就Nu-Zymes酵素補充劑來說，據稱其含有澱粉脢(amylase)、蛋白脢(protease)、乳糖脢(lactase)、脂解脢(lipase)、纖維素分解脢(cellulose)、嗜酸乳桿菌(Lacobacillus acidophilus)及CereCalase，其為包含植酸脢(phytase)、半纖維素分解脢(hemicellulase)、b六碳醣脢(b-glucanase)之混合物(blend)。食用Nu-Zymes的效益，已如上述支持者的主張。

然而，有三位醫生(R. S. Baratz、M. Kroger及S. Barrett)，對Nu-Zymes的宣稱效益進行詳細分析，得到不少發現，僅列出部分如下，其餘資訊則自行上網閱讀：http://www.quackwatch.org/01QuackeryRelatedTopics/PhonyAds/mp.html 

宣稱效益內容	事實發現
Nu-Zymes是Pinkus醫生最新改良的配方，包含更多種酵素，其中有三種酵素可以讓消化系統更健康。	如果消化系統本來就健康，吃酵素則無任何效益。如果消化系統不健康，吃酵素也幫助不大。
人體若酵素缺乏會產生胃部問題。	此說法完全是誤導。沒有任何藥物可以治療因酵素缺乏產生的胃部問題。
營養吸收不足會導致各種健康問題及嚴重慢性病。	完全正確。
在Nu-Zymes中的酵素，可以將脂肪、蛋白質、糖、碳水化合物、纖維、澱粉及乳糖分解成小顆粒，幫助消化。Nu-Zymes可與三餐一同食用。	除乳糖脢外，沒有任何證據顯示其它酵素對消化有幫助，消化所需的酵素許多種類，不是Nu-Zymes少數種類，可以提供。不過食用乳糖脢，倒是對乳糖不耐症者喝牛乳時，有所助益。
食用Nu-Zymes所含的酵素，你的身體將不須麻煩再製造這些酵素，而且這些酵素是你在食物中無法攝取到的。	正常健康者，很難停止製造酵素。食物中所存有的酵素，食入人體後，也會被消化，無法發揮酵素功能，所以食用酵素，沒什麼意義。
酵素可分為三種，即代謝酵素、消化酵素與食物酵素。代謝酵素可以催化細胞內各種化學反應，消化酵素可以幫助消化吸收，食物酵素則自然存於食物中。	食物酵素，人體完全不需要，不論對消化或其它目的，都無意義。
我們一天一天的隨時間，酵素缺乏越來越嚴重。	根本就沒有「酵素缺乏」這種事。人可能因疾病，導致體內某一、兩種酵素缺乏，但食用酵素補充品，卻對此疾病之治療，毫無助益。
經過烹飪的現代飲食，充斥酵素缺乏之食物。大部分美國人吃太少蔬菜水果，它們正是非常好的酵素來源。酵素幾乎在烹飪過程被破壞殆盡。酵素補充品，正可取代成為酵素來源。	在食物中的酵素，食用後，對健康毫無幫助，因為酵素進入人體後，會如同蛋白質般被消化，無法發揮酵素功能。
未烹飪的生食，含有幫助消化的酵素，然烹飪破壞了這些酵素，而使得身體必須自行分泌消化酵素，以完成消化工作。	生食中的酵素，對消化毫無助益。人體消化所需的酵素，都是人體自行製造產生，無法外求。
找出你是何種體質，可能缺乏什麼酵素，可能導致什麼健康問題，只要每訂購Nu-Zymes一次，就送你一份體質分析手冊。	在科學界，沒有任何證據顯示，有關於「酵素缺乏」嚴重程度的體質分類。也沒有人統計分析，查證是否有人得過「酵素缺乏」這種病。

由以上三位醫師的見解，就目前生化科技現況的瞭解，可以說不論是食用酵素補充品或自天然食物中攝取酵素，對健康實毫無幫助。然未來是否能找到對身體有益的食用酵素，則仍須依賴生化科學家的努力研究了。

蛋白質及其胺基酸簡介

蛋白質，英文為protein，「protein」來自於希臘文「prota」，英文意思為「primary importance」，亦即為「首要的」之意，由瑞典化學家Berzelius JJ在西元1838年首先發現蛋白質並命名為protein，代表其為生命最重要的物質。

生物界中蛋白質種類估計約有10¹⁰~10¹²種，人體內的蛋白質約有十萬種左右。除了水分外，蛋白質是人體含量最多的物質，約占體重的1/5，從頭髮、皮膚、臉、手、腳、指甲，到內在的組織肌肉、器官、荷爾蒙、神經、血球、抗體等，都由蛋白質所建造，是每個人的首要營養素。

蛋白質係由胺基酸(amino acid)所組成，我們所吃的蛋白質會經過胃腸的消化，轉化成許多基本單位的胺基酸，再經人體吸收後，在體內將吸收的胺基酸，依照一定的比例與序列重新組合，最後形成人體所需的蛋白質，用於修補肌肉與組織器官或者製造酵素、抗體等。

自然界約有數百種胺基酸，但存在於動物及植物的蛋白質中，卻只發現有20-25種，動植物就依賴這20-25種形成所需的所有蛋白質。對於人類來說，主要有20種胺基酸參與蛋白質的形成，其中對大人來說有8種必需胺基酸(essential amino acid)，對小孩來說則有10種，為人體所無法合成或合成量嚴重不足而必須攝取自食物的胺基酸，如下所示：

大人8種：異白胺酸(Isoleucine)、白胺酸(Leucine)、離胺酸(Lysine)、甲硫胺酸(Methionine)、苯丙胺酸(Phenylalanine)、羥丁胺酸(或稱蘇胺酸，Threonine)、色胺酸(Tryptophan)、纈胺酸(Valine)

小孩9種：組胺酸*(Histidine)、異白胺酸、白胺酸、離胺酸、甲琉胺酸、苯丙胺酸、羥丁胺酸、色胺酸、纈胺酸

*註：對小孩來說，身體肝臟中雖可自製組胺酸，但量嚴重不足，必須自食物攝取。

對大人來說，有2種半必需胺基酸(semi-essential amino acid)，為精胺酸(Arginine，或Arg)與組胺酸。對小孩來說，則有1種半必需胺基酸，為精胺酸。半必需胺基酸，是指身體雖可自製，但量不足，必須自食物補充。

尚有10種非必需胺基酸(non-essential amino acid)，為丙胺酸(Alanine)、天門冬醯胺酸(Asparagine)、天門冬胺酸(Aspartic acid)、半胱胺酸(Cysteine)、麩胺酸(Glutamic acid)、麩醯胺酸(Glutamine)、甘胺酸(Glycine)、脯胺酸(Proline)、酪胺酸(Tyrosine)及絲胺酸(Serine)。

長久以來，傳統上都認為只有20個胺基酸參與蛋白質的形成。但在西元1986年，科學家發現硒半胱胺酸(selenocysteine)亦參與蛋白質的形成，即為第21個參與蛋白質形成的胺基酸。接著，在西元2002年，美國俄亥俄州州立大學J. A. Krzycki及M. K. Chan在其論文中(Science，296，p. 1462-1465，2002)發表第22個參與蛋白質形成的胺基酸，即為吡咯賴胺酸(pyrrolysine)。因此，以目前最新資訊來說，事實上應有22個胺基酸參與蛋白質的形成，而非只有20個。

還有一些胺基酸，雖不參與或極少量參與合成蛋白質，但在體內仍有特定的重要的生理功能，如瓜胺酸(Citrulline)、胱胺酸(Cystine)、烏胺酸(Ornithine)、羥基脯胺酸(Hydroxyproline)、羥基離胺酸(Hydroxylysine)及其衍生物，如4-羥基離胺酸及5-羥基離胺酸。人體要合成那種蛋白質，由DNA的遺傳密碼(code)決定，因此某些胺基酸，因不存於遺傳密碼之中，所以無法參與蛋白質合成。

胺基酸的基本結構

                       COOH   (羧基)

                        ½

       (胺基)   H₂N  ¾ C ¾  H

                        ½

                        R   (R基團)

 中心碳，稱為a碳原子，為SP3軌道，與胺基、羧基、氫原子與R基團鍵結，形成一個四面體(tetrahedral)結構。a碳原子接了四個不同的基團，為不對稱碳，有光學異構物(D/L)。通常細胞內代謝大都使用L型胺基酸，僅少數細菌細胞壁或抗生素上，有D型胺基酸。隨R基團的不同，形成各種不同的胺基酸，組成人體蛋白質的20種胺基酸，列表如下： 

分  類	名   稱		縮 寫		R =	極性
唯一對稱胺基酸	甘胺酸	Glycine	Gly	G	-H	P
含飽和碳氫基團	丙胺酸 纈胺酸 白胺酸 異白胺酸	Alanine Valine Leucine Isoleucine	Ala Val Leu Ile	A V L I	-CH3 -C(C)-C -C-C(C)-C -C(C)-C-C	N N N N
含芳香基團	苯丙胺酸 酪胺酸 色胺酸 組胺酸	Phenylalanine Tyrosine Tryptophan Histidine	Phe Tyr Trp His	F Y W H	-C-[C6H5] -C-[C6H4]-OH -C-[indole] -C-[imidazole]	N P N P
含額外羧基或醯胺	天門冬胺酸 天門冬醯胺酸 麩胺酸 麩醯胺酸	Aspartic acid Asparagine Glutamic acid Glutamine	Asp Asn Glu Gln	D N E Q	-C-COOH -C-CONH2 -C-C-COOH -C-C-CONH2	P P P P
含額外胺基	離胺酸 精胺酸	Lysine Arginine	Lys Arg	K R	-C-C-C-C-NH2 -C-C-C-[guanidine]	P P
含有醇基	絲胺酸 羥丁胺酸	Serine Threonine	Ser Thr	S T	-C-OH -C(OH)-C	P P
含有硫	甲硫胺酸 半胱胺酸	Methionine Cysteine	Met Cys	M C	-C-C-S-C -C-SH	N P
環狀的亞胺酸	脯胺酸	Proline	Pro	P	(imino acid)-C-C-C-)	N

 

胺基酸彼此結合形成蛋白質

蛋白質是許多胺基酸以胜肽鍵(peptide bond)互相連接而成，胜肽鍵為一個胺基酸的胺基(-NH2)與另一個胺基酸的羧基(-COOH)進行結合反應脫水而成，如下為形成胜肽鍵之示意圖：

兩個胺基酸，一個R基團為R1的胺基酸，另一個R基團為R2的胺基酸，進行脫水反應，形成胜肽鍵，而將兩個胺基酸結合起來。

 

        H          H          O               H          H            O

          \          ½        ¤¤                     \         ½          ¤¤

           N ¾ C ¾ C            +         N ¾ C ¾ C

          ¤          ½        \                     ¤          ½          \

        H         R1        OH          H            R2         OH

           R1胺基酸                              R2胺基酸

                                   è            ø

                                       H₂O   (脫水)

                                         ß

 

               H          H             O

                 \          ½         ¤¤

                  N ¾ C ¾ C              R2          O

                 ¤          ½           \           ½         ¤¤

               H          R1            N ¾ C ¾ C

                                         ¤           ½          \

                                     H             H           OH

                 紅色字體部分，即為胜肽鍵

兩個胺基酸分子結合就成為「雙胜肽」(dipeptide)，由三個胺基酸分子結合就成為「三胜肽」(tripeptide)，四個胺基酸分子結合就成為「四胜肽」(tetrapeptide)，五個胺基酸分子結合就成為「五胜肽」(pentapeptide)‧‧‧，而多個(一般來說超過10個以上)胺基酸分子結合就成為「多胜肽」(polypeptide)。同樣都是由許多胺基酸分子結合而成的「多胜肽」及「蛋白質」，但它們(即多胜肽與蛋白質兩者)有何不同呢？一般說來，蛋白質，是指胺基酸聚合分子(polymer)，會摺疊(folding)形成特定三維結構與形狀，在生命體內能發揮特定生理功能；而多胜肽，雖然也是胺基酸聚合分子(polymer)，但不會形成特定三維結構與形狀，無法在生命體內發揮特定生理功能，只能算是一個未參與體內特定生理作用的化學物質。

蛋白質，必需要有正確的三維結構與形狀，才能有效執行其生理功能；蛋白質分子上的各部分結構並非是固定不動的，而是具有適當的彈性與運動，可以調控蛋白質的催化活性，這很重要，因為細胞並不一定期望某酵素(蛋白質所形成)一直保持在活性狀態。

蛋白質之組成

蛋白質的長條胺基酸(或稱胜肽鏈，或胺基酸高分子鏈)序列，蛋白質的胜肽鏈上的胺基酸組成與序列，造就了蛋白質多樣而繽紛的世界。下表列舉一些由不同數目胺基酸所形成的蛋白質：

中文名稱	英文名稱	功能	胺基酸數目
胰島素	insulin	糖之代謝	51
細胞色素C	cytochrome c	細胞呼吸及起動細胞計畫性死亡	104
生長激素	growth hormone	抗老化	191
血紅蛋白(或血紅素)	hemoglobin	血中攜帶氧氣	574
六碳醣激脢	hexokinase	參與糖解作用	730
g-球蛋白	gamma globulin	血中之免疫作用	1320

 

西元1955年，Sanger首先解出胰島素(insulin)的胺基酸序列，這是第一個蛋白質被解出來，並於1958年，榮獲諾貝爾化學獎。胰島素，主要由兩條胜肽鏈所形成，一條含有21個胺基酸，又稱A鏈(A chain)，另一條條含有30個胺基酸，又稱B鏈(B chain)，A鏈和B鏈利用兩個雙硫鍵相連起來，而A鏈內還有一個雙硫鍵，如下所示：

                             S   ¾    S

                            ½            ½

G-I-V-E-Q-C-C-T-S-I-C-S-L-Y-Q-L-E-N-Y-C-N

                       ½                                                      ê

                        S                                                   S

                         ½                                                  ê

                    S                                                S

                      ê                                               ê

F-V-N-Q-L-C-G-S-H-L-V-E-A-L-Y-L-V-C-G-E-R-G-F-F-Y-T-P-K-T

 蛋白質之四級構造

 一級構造(primary structure)：蛋白質的長條胺基酸序列，如上例中胰島素的胺基酸序列，就是一級構造。此一級構造，一端為仍含有胺基(-NH₂)的胺基酸分子，稱為N端(N terminal end)，則另一端則必定仍含有羧基(-COOH) 的胺基酸分子，稱為C端。蛋白質習慣上都是由N端往C端(C terminal end)念。一級構造是蛋白質最基本的構形，各級構造的訊息都決定於胺基酸序列。在一級構造中，某一段固定的胺基酸序列，可能具有某種特定的生理功能，稱為訊息序列(signal peptide)。

二級構造(secondary structure)：由於胜肽鍵無法轉動，O=C-N-H被固定在相同平面上，形成所謂的胜肽鍵平面(peptide plane)，加上R基團的阻擋限制，因此胜肽鍵平面亦無法任意轉動，但可以進行規律的摺疊(flipping)動作，因此蛋白質一級構造就可被捲曲形成a螺旋(a-helix)、b長帶(b-sheet)、轉折(turn)等二級構造。穩定二級構造的力量，主要是來自於主鏈(main chain)上許許多多的氫鍵，使得蛋白質成為相當堅固的高分子(或謂巨分子，或polymer)。某些二級構造會聚集在一堆，形成所謂功能區塊(domain)，此domain構形，賦與了蛋白質初步的活性。

三級構造(tertiary structure)：蛋白質分子內若干二級構造再互相結合，可組成球狀的三級構造，穩定三級構造的力量，可以是來自於側鏈(side chain)氫鍵、離子鍵、雙硫鍵、疏水鍵、金屬離子等作用力。三級構造，大部分捲繞成球狀，蛋白質分子三級構造通常含有若干domain，但有些蛋白質分子則只含一個domain，如肌紅素(myoglobin)。

四級構造(quaternary structure)：由數個相同或不同的三級構造蛋白質分子，再結合成一個複合體，即為四級構造，構成四級構造的每一單位蛋白質分子，稱為次體(subunit)。有很多蛋白質在三級構造即具有完整性，但有些蛋白質則須要再形成四級構造，才能發揮更複雜的生理功能。

蛋白質的構形通常並非固定不動的，其分子會有某些程度的運動，當處於休息狀態時，是分子較為緊密的構形，稱之為T型(tense)，反之，處於活性狀態時，其構造較為疏鬆，使得欲結合的對象較易進入，稱之為R型(relaxed)。

蛋白質四級構造的意義整理如下：

一級構造  à 有材料  à基本組成

二級構造  à 有形體  àdomain形成，基本功能赋與

三級構造  à 有生命  à具生理功能之活性

四級構造  à 有智慧  à具調節能力

蛋白質之變性

某些條件會破壞蛋白質之各級構造，稱之為變性(denatuaration)，變性後，蛋白質之三度空間排列瓦解，並失去活性。當變性條件除去後，有些蛋白質會回復原來構形，並具原有活性，稱之為復性(renaturation)；但並非所有蛋白質均可如此，有些蛋白質，變性條件除去後，仍無法回復原來的構形與活性。

例如，雞蛋的蛋白部分，含有白蛋白(albumin)，加熱後會變性凝固成白色的固體，當蛋白已經被熱凝固後，即使它冷卻後，仍無法回復其原來的澄清液體。